首都医学科学创新中心-Gabriel Waksman

研究人员

Gabriel Waksman

gabriel.waksman(at)cimrbj.ac.cn

特聘研究员

gabriel.waksman(at)cimrbj.ac.cn

巴黎大学遗传学、基础生物化学学士

巴黎大学遗传学、生物化学硕士

巴黎大学生物化学博士

工作经历

2026至今

首都医学科学创新中心特聘研究员
感染性疾病研究所所长

2001至今

伦敦大学伯贝克学院结构与分子生物学教授，伦敦大学学院生物化学Courtauld教授

1993-2001

美国华盛顿大学生物化学助理教授、副教授、正教授和特聘教授

1991-1993

美国洛克菲勒大学博士后

1987-1991

英国布里斯托尔大学和谢菲尔德大学博士后

1985-1987

法国罗纳•普朗克专职科学家

研究方向

Waksman实验室致力于研究细菌接合。细菌接合是抗生素耐药基因在细菌种群中传播的主要途径。抗生素耐药性已成为全球公共卫生体系所面临的重大威胁。因此，深入理解基因从一个细菌转移到另一个细菌的分子机制在生物医学领域具有重要意义。

主要研究课题

1. 研究参与细菌接合过程中主要复合物的结构及其动态特性，并进一步探索他们在基因转移过程中的功能。

2. 研究基因转移过程中细菌间相互作用的分子基础。

3. 阐明细菌间基因转移过程中的信号转导与分子通路。

主要成果与贡献

1. 首次阐明参与宿主-病原体识别的胞外附属结构的生物发生机制（Science, 1999; Cell, 2001; Cell, 2002; Cell, 2008; Nature, 2011; Nature, 2013; Cell, 2016a）。

2. 首次揭示细菌接合过程中细菌间基因转移的机制（Science, 2009; Nature, 2009; Nature, 2014; Cell, 2016b; Cell, 2017; Nature, 2022）。

代表性文章 *：共同第一作者; #：共同通讯作者

K. Macé^#, A.K. Vadakkepat, A. Redzej, N. Lukoyanova, C. Oomen, N. Braun, M. Ukleja, F. Lu, T.R.D. Costa, E.V. Orlova, D. Baker, Q. Cong^#, and G. Waksman^#. Cryo-EM structure of a type IV secretion system. Nature, 2022, 607: 191-196. DOI: 10.1038/s41586-022-04859-y

A. Ilangovan, C. Kay, S. Roier, H. Mkami, E. Salvadori, E. Zechner, G. Zanetti^#, and G. Waksman^#. Cryo-EM structure of a relaxase reveals the molecular basis of DNA unwinding during bacterial conjugation. Cell, 2017, 169: 708–721. DOI: 10.1016/j.cell.2017.04.010

T. Costa, A., Ilangovan, M. Ukleja, A. Redzej, J. Santini, T. Smith, E. Egelman^#and G. Waksman^#. Structure of the bacterial sex F pilus reveals an assembly of a stoichiometric protein-phospholipid complex. Cell, 2016, 166: 1436–1444. DOI: 10.1016/j.cell.2016.08.025

M. Hospenthal, A. Redzej, K. Dodson, M. Ukleja, B. Frenz, C. Rodrigues, S. Hultgren, F. DiMaio, E. Egelman^#and G. Waksman^#. Structure of a Chaperone-Usher pilus reveals the molecular basis of rod uncoiling. Cell, 2016, 164: 269-278. DOI: 10.1016/j.cell.2015.11.049

H.H. Low, F. Gubellini, A. Rivera-Calzada, N. Braun, S. Connery, A. Dugeancourt, F. Lu, A. Redzej, R. Fronzes^#, E.V. Orlova^#, and G. Waksman^#. Structure of a Type IV Secretion System. Nature, 2014, 508: 550-553. DOI: 10.1038/nature13081

S. Geibel, E. Procko, S.J. Hultgren, D. Baker^#, and G. Waksman^#. Structure and energetic basis of folded protein transport by the FimD usher. Nature, 2013, 496: 243-246. DOI: 10.1038/nature12007

G. Phan, H. Remaut, T.Wang, W. Allen, K. Pirker, A. Lebedev, N. Henderson, S. Geibel, E. Volkan, J. Yan, M. Kunze, J. Pinkner, B. Ford, C. Kay, H. Li, S. Hultgren, D. Thanassi^#, and G. Waksman^#. Crystal structure of the FimD usher bound to its cognate FimC:FimH substrate. Nature, 2011, 474: 49-53. DOI: 10.1038/nature10109

Chandran, R. Fronzes, S. Duquerroy, N. Cronin, J. Navaza, and G. Waksman^#. Crystal structure of the outer membrane complex of a type IV secretion system. Nature, 2009, 462: 1011-1015. DOI: 10.1038/nature08588

R. Fronzes, E. Schaefer, H. Saibil, E. Orlova and G. Waksman^#. Structure of type IV secretion core complex. Science, 2009, 323: 266-268. DOI: 10.1126/science.1166101

H. Remaut, C. Tang, N.S. Henderson, J.S. Pinkner, T. Wang, S.J. Hultgren#, D.G. Thanassi^#, G. Waksman^#, H. Li^#. Fiber Formation Across the Bacterial Outer Membrane by the Chaperone/Usher Pathway. Cell, 2008, 133: 640-652. DOI: 10.1016/j.cell.2008.03.033

F.G. Sauer, J. Pinkner, G. Waksman^#, and S.J.Hultgren. Chaperone Priming of Pilus Subunit Facilitates a Topological Transition that Drives Fiber Formation. Cell, 2002, 111: 543-51. DOI: 10.1016/s0092-8674(02)01050-4

K.W. Dodson, J.S. Pinkner, T. Rose, G. Magnusson, S.J. Hultgren^#, and G. Waksman^#. Structural Basis of Tropism of Pyelonephritic E. coli for the Human Kidney. Cell, 2001, 105: 733–743. DOI: 10.1016/s0092-8674(01)00388-9

F.G. Sauer, K. Fütterer, J.S. Pinkner, K.W. Dodson, S.J. Hultgren^#, and G. Waksman^#. Structural basis of chaperone function and pilus biogenesis. Science, 1999, 285: 1058-1061. DOI: 10.1126/science.285.5430.1058